Nome Completo Oficial |
Recombinante SARS-CoV-2 Spike RBD Fc Quimera, células de inseto derivadas (rSARS-CoV-2SpikeRBD-Fc, InsectCell) |
Sequência |
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Sequência de Aminoácidos |
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Sinônimos |
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Número de acesso |
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Geneid. |
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Resumo |
O SARS-CoV-2, que causa a doença coronavírus pandêmica global 2019 (Covid-19), pertence a uma família de vírus conhecidos como coronavírus que são comumente compostos por quatro proteínas estruturais: proteína de pico (S), proteína de envelope (E), Proteína de membrana (M) e proteína de Nucleocapsídeo (N). A proteína de pico SARS-CoV-2 (proteína S) é uma glicoproteína que medeia a fusão da membrana e a entrada viral. A proteína S é homotrimérica, com cada monômero de ~ 180 kDa consistindo em duas subunidades, S1 e S2. No SARS-CoV-2, como na maioria dos coronavírus, a clivagem proteolítica da proteína S em dois peptídeos distintos, as subunidades S1 e S2, é necessária para a ativação. A subunidade S1 está focada na ligação da proteína ao receptor do hospedeiro, enquanto a subunidade S2 está envolvida na fusão celular. Com base em estudos de biologia estrutural, o domínio de ligação ao receptor (RBD), localizado na região C-terminal de S1, pode ser orientado no estado para cima / em pé ou para baixo / deitado. O estado permanente está associado a uma maior patogenicidade e tanto o SARS-CoV-1 quanto o MERS podem acessar esse estado devido à flexibilidade em seus respectivos RBDs. Uma estrutura de dois estados e flexibilidade semelhantes são encontradas no SARS-CoV-2 RBD. Com base na homologia da sequência de aminoácidos (aa), a subunidade RBD SARS-CoV-2 S1 tem 73% de identidade com o RBD do RBD SARS-CoV-1 S1, mas apenas 22% de homologia com o RBD MERS S1. A baixa homologia de sequência aa é consistente com a descoberta de que SARS e MERS se ligam a diferentes receptores celulares. A proteína S do vírus SARS-CoV-2, como a contraparte SARS-CoV-1, liga a enzima conversora de angiotensina 2 (ACE2), mas com afinidade muito maior e cinética de ligação mais rápida. Antes de se ligar ao receptor ACE2, a análise estrutural do trímero S1 mostra que apenas um dos três domínios RBD na estrutura trimérica está na conformação "para cima". Este é um estado instável e transitório que passa entre as subunidades triméricas, mas, no entanto, é um estado exposto a ser direcionado para terapia de anticorpos neutralizantes. Os anticorpos policlonais para o RBD da proteína SARS-CoV-2 demonstraram inibir a interação com o receptor ACE2, confirmando o RBD como um alvo atraente para vacinações ou terapia antiviral. Há também um trabalho promissor que mostra que o RBD pode ser usado para detectar a presença de anticorpos neutralizantes na corrente sanguínea de um paciente, consistente com a imunidade desenvolvida após a exposição ao vírus SARS-CoV-2. Por último, foi demonstrado que a proteína S pode invadir células hospedeiras através do receptor CD147 / EMMPRIN e mediar a fusão da membrana. |
fonte |
Célula de inseto |
Peso molecular |
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Atividade biológica |
Teste em andamento. |
Aparência |
Pó branco liofilizado (liofilizado). |
Formulação |
Liofilizado de uma solução concentrada filtrada de 0.2 um em PBS, pH 7.0, trealose a 5%. |
Endotoxina |
Menos de 0.1 EU / ug de rSARS-CoV-2 Spike RBD-Fc conforme determinado pelo método LAL. |
Reconstituição |
Recomendamos que este frasco seja centrifugado brevemente antes de abrir para trazer o conteúdo para o fundo. Reconstitua em PBS a uma concentração de 0.1-1.0 mg / mL. As soluções estoque devem ser distribuídas em alíquotas de trabalho e armazenadas a ≤ -20 ° C. Outras diluições devem ser feitas em soluções tamponadas apropriadas. |
Estabilidade e Armazenamento |
Use um freezer de descongelamento manual e evite ciclos repetidos de congelamento-descongelamento.- 12 meses a partir da data de recebimento, -20 a -70 ° C conforme fornecido.- 1 mês, 2 a 8 ° C em condições estéreis após a reconstituição.- 3 meses, -20 a -70 ° C em condições estéreis após reconstituição. |
Referência |
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SDS-PAGE |
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Download da Folha de Dados de Segurança (SDS) |
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Download da Folha de Dados Técnicos (TDS) |
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